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[1]王开放,张梁,辛瑜,等.D-泛解酸内酯水解酶的固定化及酶学性质[J].生物加工过程,2019,17(02):159-165.[doi:10.3969/j.issn.1672-3678.2019.02.007]
 WANG Kaifang,ZHANG Liang,XIN Yu,et al.Immobilization and characterization of D-lactonohydrolase[J].Chinese Journal of Bioprocess Engineering,2019,17(02):159-165.[doi:10.3969/j.issn.1672-3678.2019.02.007]
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D-泛解酸内酯水解酶的固定化及酶学性质()
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《生物加工过程》[ISSN:1672-3678/CN:32-1706/Q]

卷:
17
期数:
2019年02期
页码:
159-165
栏目:
出版日期:
2019-03-30

文章信息/Info

Title:
Immobilization and characterization of D-lactonohydrolase
文章编号:
1672-3678(2019)02-0159-07
作者:
王开放12张梁12辛瑜2曾伟3丁重阳12石贵阳12
1.江南大学 粮食发酵工艺与技术国家工程实验室,江苏 无锡 214122; 2.江南大学 生物工程学院,江苏 无锡 214122; 3.大连韦德生化科技有限公司,辽宁 大连 116000
Author(s):
WANG Kaifang12ZHANG Liang12XIN Yu2ZENG Wei3DING Zhongyang12SHI Guiyang12
1. National Engineering Laboratory of Food Fermentation Process and Technology,Jiangnan University,Wuxi 214122,China; 2. School of Biotechnology,Jiangnan University,Wuxi 214122,China; 3. Dalian Wondersun Biochemical Technology Co.,Ltd.,Dalian 116000,China
关键词:
D-泛解酸内酯水解酶 固定化酶 动力学常数
分类号:
Q814.2
DOI:
10.3969/j.issn.1672-3678.2019.02.007
文献标志码:
A
摘要:
为有效提高D-泛解酸内酯水解酶的利用效率,笔者选择合适的载体对酶进行固定化,在优化固定化条件的同时研究固定化酶的最佳反应条件和酶学性质。结果表明,选择的最佳固定化载体为树脂D380,最佳固定化条件为:酶的吸附添加量为30 U(以1 g湿树脂计),吸附pH 7.0,吸附温度30 ℃,吸附时间5 h,戊二醛体积分数0.1%,交联时间1 h。在最优条件下得到的固定化酶的比酶活为(11.5±0.12)U/g。固定化酶的最适反应温度为37 ℃,最适反应pH为7.5。游离酶和固定化酶的动力学常数Km分别为170.25和207.60 mmol/L。Ca2+对酶促反应有激活作用,Mn2+对该酶有较强的抑制作用。

参考文献/References:

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备注/Memo

备注/Memo:
收稿日期:2018-04-13修回日期:2018-05-03
基金项目:江苏省科技计划(产业前瞻与共性关键技术竞争项目)(BE2018055)
作者简介:王开放(1992—),男,河南周口人,硕士研究生,研究方向:工业微生物与酶技术; 张梁(联系人),教授,E-mail:zhangl@jiangnan.edu.cn
引文格式:王开放,张梁,辛瑜,等.D-泛解酸内酯水解酶的固定化及酶学性质[J].生物加工过程,2019,17(2):159-165.
WANG Kaifang,ZHANG Liang,XIN Yu,et al.Immobilization and characterization of D-lactonohydrolase[J].Chin J Bioprocess Eng,2019,17(2):159-165..
更新日期/Last Update: 2019-03-30